Todas las células de un organismo contienen una copia de ADN en su núcleo. Para poder implementar las instrucciones que contiene, ese ADN se tiene que copiar en una molécula de ARN, que llega a los ribosomas, encargados de leer esa información y de sintetizar proteínas. En ese proceso de traducción, resultan esenciales los codones, tripletes de aminoácidos que forman las proteínas y que son las marcas que los ribosomas necesitan para saber cómo fabricar cada proteína. En total hay 61 codones que codifican para 20 aminoácidos y 3 codones que actúan como señales de parada en el proceso de traducción.
No obstante, algunos organismos utilizan un aminoácido extra, la selenocisteína, apodada el aminoácido 21, que carece de codón propio y que utiliza, modificándolo, un codón de parada. Para ello, requiere de una maquinaria compleja, con unas enzimas y un ARN específicos; un proceso que a la célula le resulta muy costoso. Pero ¿por qué? ¿Qué función tiene este aminoácido en las proteínas? ¿Por qué está presente en los humanos y resto de vertebrados y, en cambio, otras especies lo han perdido? Ahora un equipo de investigadores del Centro de Regulación Genómica (CRG) en Barcelona, parte del BIST (Barcelona Institute of Science and Technology) incluyendo a Marco Mariotti, del CRG, y en colaboración con Vadim N. Gladyshev, de la Harvard Medical School (Estados Unidos), y Gustavo Salinas, de la Universidad de la República en Uruguay, han aportado datos nuevos y esclarecedores sobre estas cuestiones.
